特定の立体構造をもたずに多様な形をとるペプチドであり，その柔軟性により，多くの異なるタンパク質と結合することを可能にする．（実験医学2024年8月号より）

生理的条件下にあるタンパク質であっても特定の立体構造をとらない領域．本文では孤立状態のタンパク質において立体構造をとらない領域の例をあげたが，他の分子と相互作用すると立体構造をとらなくなる場合もあるのでややこしい．例えばE3ユビキチンリガーゼMDM2のN末端付近には孤立状態では立体構造をとるが，p53と相互作用すると天然変性となる部分がある．（実験医学増刊4012より）

セントラルドグマの新常識

転写・翻訳の驚きの新機構と再定義されるDNA・RNA・タンパク質の世界

田口英樹，小林武彦，稲田利文／編

生理的な条件下において，本来的に特定の立体構造をとらないランダムなひも状のタンパク質領域のこと．配列の多くがIDRであるタンパク質を天然変性タンパク質とよぶ．真核生物のもつタンパク質において顕著にみられ，全タンパク質の約3割がIDRをもつといわれる．転写因子や翻訳因子に多くみられ，低複雑性ドメインのような，特定のアミノ酸に偏った領域がIDRとなりやすい．（実験医学2021年8月号より）